- Con respecto a las proteínas:
a)Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
Los cuatro niveles de estructura de las proteínas son:
Primaria: corresponde a la secuencia de aminoácidos de la proteína.
Secundaria: la cual a su vez se divide en conformación beta, alfa hélice y hélice de colágeno
Terciaria: en la que se distingue la conformación globular y la filamentosa
Cuaternaria: formada por dos o más cadenas con estructura terciaria
b)Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
En la estructura primaria los aminoácidos se unen mediante enlaces covalentes.
En la estructura secundaria, el colágeno es una proteína muy estable formada por tres hélices, estas hélices se unen por medio de enlaces covalentes y por enlaces débiles de tipo enlace de hidrógeno.
En la estructura terciaria intervienen los enlaces puente de hidrógeno, las interacciones iónicas, las fuerzas de Van der Walls, la interacción hidrofóbica, los cuales son enlaces débiles y el enlace disulfuro que es un enlace fuerte.
En la estructura cuaternaria intervienen los enlaces débiles (no covalentes) y en ocasiones, por enlaces covalentes de tipo enlace disulfuro.
c)Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
La estructura secundaria en alfa hélice se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma con un giro dextrógiro. Se forma así una hélice que presenta 3,6 aminoácidos por vuelta. La alfa queratina es una proteína que presenta una estructura alfa hélice.
d)Describir dos propiedades generales de las proteínas.
La solubilidad se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares, estos radicales establecen enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua y así cada radical queda recubierto de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras moléculas proteicos, lo que provoca su precipitación.
La especificidad: las proteínas que interactúan con otras moléculas presenta una estructura tridimensional y unos aminoácidos concretos, lo que les permite diferenciar unas moléculas de otras, como por ejemplo las proteínas enzimáticas que actúan como reguladoras de reacciones químicas y las homólogas las cuales realizan una misma función pero pueden no ser idénticas.
e)Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
-Transporte: Existe numerosas proteínas que transportan sustancias a nivel pluricelular, como por ejemplo los pigmentos respiratorios( la hemoglobina) que transportan el oxígeno y las lipoproteínas que transportan lípidos.
-Contráctil: Gracias a esta función de contracción se posibilita la movilidad. Como la actina y la miosina al moverse entre sí provocan la contracción y la relajación del músculo.
f)Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
La desnaturalización de las proteínas es la pérdida de la estructura terciaria y cuaternaria debido a la rotura de los enlaces que las mantienen. Esta ruptura puede ser producida por cambios de pH, variaciones de temperatura o alteraciones en la concentración salina.
Cuando una proteína se desnaturaliza, adopta una conformación filamentosa y precipita. Como la desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, si se vuelve a las condiciones normales, algunas pueden recuperar su conformación inicial lo que se conoce como renaturalización.
g)¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
El carácter anfótero de los aminoácidos permite que estos puedan actuar como ácido (libera protones) o como una base (capta protones). Debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos mantienen constante el pH del medio, lo que se denomina como efecto amortiguador.
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